Ovalbumin

fra Wikipedia, den gratis encyklopædi
Spring til navigation Spring til søgning
Ovalbumin ( Gallus gallus )
Ovalbumin (Gallus gallus)
Båndmodel fra to sider ifølge PDB 1OVA

Eksisterende strukturelle data : 1jti , 1ova , 1p1z , 1p4l , 1uhg , 1vac

Masse / længde primær struktur 385 aminosyrer ; 42,8 kDa
Identifikator
Eksterne ID'er
Ske
Homologi familie Serpine
Forældre taxon Væsen

Ovalbumin (forkortelse: OVA ) er det mest rigelige protein i albuminen af fugleæg (55–65 procent). Ovalbumins funktion er ikke klart forstået, men det er mistanke om, at det er et opbevaringsprotein . [1] Ovalbumin tilhører serpinerne . I modsætning til andre serpiner er ovalbumin ikke i stand til at hæmme serinproteaser .

Albert Neuberger demonstrerede i 1938, at det var et glycoprotein [2] og åbnede dermed for glycoproteinforskning.

biosyntese

Genet for ovalbumin findes på kromosom 2 i huskyllingen ( Gallus gallus domesticus ) og omfatter 8 exoner og 5900 basepar (5,9 kbp). Det transkriberede mRNA indeholder 1392 baser, og efter translation og yderligere posttranslationel modifikation dannes ovalbuminet, der består af 385 aminosyrer og en molekylmasse på 42,8 kDa . [3] Proteinsekvensen af kylling ovalbumin blev fuldstændigt belyst 1.981 [4]

brug

Ovalbumin har en høj status for proteinforskning, da det historisk blev brugt til udvikling af teknikker til molarmassemåling og strukturopklaring på grund af dets store tilgængelighed. Det fungerer nu som en sammenligningsstandard på disse områder. På grund af dets struktur, der ligner serpins , bruges den til at undersøge denne proteinfamilie. Det bruges også i immunologi til at producere en allergisk reaktion. [5]

historie

Kylling ovalbumin var det andet protein (efter hæmoglobin i 1870), der blev præsenteret i ren form og i krystalform. Franz Hofmeister lykkedes i 1889 ved omhyggelig nedbør med ammoniumsulfatopløsning til at producere rent ovalbumin og til at dyrke krystaller deraf. Proteinet fik sit navn første gang i 1900 af Osborne og Campbell. [6]

ejendomme

Ovalbumin kan forårsage allergi hos mennesker.

Ovalbumin er vandafvisende . [7] Ovalbumin fra kylling koagulerer ved 84,5 ° C [8]

litteratur

  • F. Hofmeister: Om repræsentationen af ​​krystalliseret ægalbumin og krystalliserbarheden af ​​kolloide stoffer. Journal of Physiological Chemistry 14 / - / 1890 . S. 165–172 telefax ved MPIWG
  • F. Hofmeister: Om sammensætningen af ​​det krystallinske ægalbumin. Journal of Physiological Chemistry 16 / - / 1892 . S. 187–191 fax på MPIWG
  • TB Osborne og GF Campbell, J. Am. Chem. Soc. 22 / - / 1900 . S. 422ff

Individuelle beviser

  1. Gettins PGW (2002) Serpin struktur, mekanisme og funktion. Kemiske anmeldelser 102 (12): 4751-4804.
  2. ^ A. Neuberger: Kulhydrater i protein. I: Biochemical Journal. 32, 1938, s. 1435-1451, doi : 10.1042 / bj0321435 .
  3. ENSEMBL -indtastning
  4. AD Nisbet, RH Saundry omfatter: Den komplette aminosyresekvens af høne ovalbumin. I: European Journal of Biochemistry / FEBS. Bind 115, nummer 2, april 1981, s. 335-345, doi : 10.1111 / j.1432-1033.1981.tb05243.x (fri fuld tekst). PMID 7016535 .
  5. Informationsmateriale på Fordras ( Memento af den oprindelige fra den 2. oktober 2008 i den Internet Archive ) Info: Arkivlinket blev indsat automatisk og er endnu ikke kontrolleret. Kontroller det originale og arkivlink i henhold til instruktionerne, og fjern derefter denne meddelelse. @ 1 @ 2 Skabelon: Webachiv / IABot / www.fordras.com
  6. ^ Rudolf Hausmann : At gribe livets essens. En historie om molekylærbiologi. Springer 2003. ISBN 1-402-01092-3 , s. 10.
  7. Haskard Carolyn A., Eunice CY Li-Chan: Hydrofobicitet bovint serumalbumin og ovalbumin bestemt under anvendelse af ikke-ladede (Prodan) og anioniske (ANS -) fluorescerende prober. Agricultural and Food Chemistry, bind 46, nr. 7, 1998, s. 2671-2677, doi : 10.1021 / jf970876y .
  8. Påske: æggets fest .